Благодаря работе международного коллектива ученых, в который входили аспиранты и выпускники Московского физио-технического института, а также сотрудники Института физико-химической биологии имени А. Н. Белозерского МГУ, стала известна структура молекул уникального белка, родопсина OLPVRII, обнаруженного у гигантских вирусов. О полученных результатах рассказала пресс-служба МФТИ.
Мимивирус, один из самых больших вирусов
© PLOS Pathogens/Ghigo E, Kartenbeck J, Lien P, Pelkmans L, Capo C, Mege JL, Raoult D.
Гигантские вирусы были впервые открыты в 2003 году, хотя попались на глаза ученым значительно раньше. Просто из-за огромного размера их в течение предыдущих одиннадцати лет принимали за бактерии. Вирусы действительно велики, их белковая оболочка (капсид) имеет диаметр до 1,5 микрометров, то есть вирусы видны в обычный оптический микроскоп. Не меньше удивляют и размеры геномов этих вирусов. Они состоят из 1–2 миллионов пар нуклеотидных оснований и содержат 1,5–2,5 тысячи генов. Наконец, третье удивительное свойство гигантских вирусов состоит в том, что в их геномах есть множество генов-сирот. Так называют гены, не встречающиеся у других организмов. На титул рекордсмена по этому показателю претендует пандоравирус (Pandoravirus salinus): у него гены-сироты составляют 84 % генома.
Вирусные родопсины были впервые обнаружены в гигантских вирусах несколько лет назад, однако до сих пор никому не удавалось описать структуру и изучить механизм функционирования этих белков. Один из них — родопсин OLPVRII, кодирующийся геномом вирусов из семейства Phycodnaviridae, которые заражают клетки водорослей. «В нашей работе мы получили пространственную структуру OLPVRII высокого разрешения и показали, что этот белок организован в пентамеры в липидной мембране», — говорит научный сотрудник Института комплексных систем Исследовательского центра города Юлих (Германия) Дмитрий Братанов. Ранее пентамерную структуру этого класса белков удавалось обнаружить у некоторых других родопсинов, например, в случае светочувствительного натриевого насоса KR2. Но структура OLPVRII отличается тем, что в центре пентамера расположена уникальная пóра, предназначение которой пока непонятно. «Возможно, эта пора выполняет роль ионного канала. Скорее всего, для хлора, — считает соавтор работы, аспирант МФТИ Кирилл Ковалев. — Однако канальное предназначение OLPVRII нами еще не доказано: для этого нужны дополнительные экспериментальные исследования».
Слева: вид пентамера вирусного родопсина OLPVRII со стороны
цитоплазмы. Центральная пора обозначена красным контуром. Справа:
вертикальный разрез OLPVRII, вид сбоку. Профиль центральной поры
показан голубой поверхностью. Серые линии обозначают положения
гидрофобно/гидрофильных границ липидной мембраны. © Dmitry
Bratanov et al., Nature Communications
Впрочем, кое-что о функциях вирусного родопсина удалось узнать уже в процессе изучения его структуры: авторы работы показали, что этот белок, подобно большинству родопсинов, способен перекачивать протоны наружу клетки. Но это свойство у него выражено весьма слабо и, по мнению исследователей, может не быть основной функцией белка. «Если удастся доказать, что данный вирусный родопсин является ионным каналом, то он может стать прекрасным инструментом для оптогенетики и биомедицинских приложений», — считает один из авторов работы Валентин Горделий, руководитель научных групп в Институте структурной биологии в Гренобле и в Исследовательском центре Юлиха и научный координатор Центра исследований молекулярных механизмов старения и возрастных заболеваний в МФТИ.
Ученые считают, что этот инструмент сможет превзойти все существующие аналоги за счет преимуществ его пентамерной структуры — свободы генетического манипулирования свойствами белка и, предположительно, высоких токов через широкую центральную пору.
Работа опубликована в Nature Communications
Источник: polit.ru
